ناحیه قطعه کریستالیزه‌شونده

ناحیه قطعه کریستالیزه‌شونده (انگلیسی: Fragment crystallizable region) یا ناحیهٔ Fc بخش انتهایی (دُمی) یک پادتن است که به گیرنده اف‌سی سطح سلول و برخی از پروتئین‌های سامانه کمپلمان متصل می‌شوند. این خاصیت به پادتن اجازه می‌دهد تا دستگاه ایمنی را فعال کند. در ایمونوگلوبولین جی، ایمونوگلوبولین اِی و ایمونوگلوبولین دی، ناحیهٔ Fc از دو قطعهٔ کاملاً مشابه تشکیل شده‌است که از دومِـین ثابت دوم و سوم بخش ثابت زنجیرهٔ سنگینِ پادتن نشأت می‌گیرد.

یک پادتن که قطعاتش توسط پاپئین از هم جدا شده‌است: دو قطعهٔ Fab و یک قطعه Fc
یک پادتن که قطعاتش توسط پپسین از هم جدا شده‌است: دو قطعهٔ F(ab')2 و یک قطعهٔ pFc'

در ایمونوگلوبولین ام و ایمونوگلوبولین ئی، ناحیهٔ Fc حاوی ۳ دومِـین ثابت زنجیره سنگین (دومین‌های سی‌اچ ۲ تا ۴) در هر زنجیرهٔ پُلی‌پپتید است.[۱][۲] در ایمونوگلوبولین‌های جی، ناحیهٔ Fc حاوی یک جایگاه ان-گلیکوزیلاسیون به‌شدت محافظت‌شده‌است.[۳][۴] گلیکوزیلاسیون قطعهٔ Fc برای فعالیت‌های گیرندهٔ آن ضروری است.[۵]

یک قسمت دیگر پادتن موسوم به قطعه اتصالی به آنتی‌ژن (Fab) حاوی بخش‌های متغیر آن است که تعیین می‌کند یک پادتن به کدام هدف اختصاصی خود اتصال یابد. در مقایسه، ناحیهٔ Fc همهٔ انواع پادتن‌های هم‌خانواده در یک گونه، یکسان است.

ناحیهٔ Fc به گیرنده‌های مختلفی در سلول‌های گوناگون و همچنین برخی پروتئین‌های سامانه کمپلمان متصل می‌شود و در نتیجه اثرات فیزیولوژیک متفاوتی از پادتن را میانجی‌گری می‌کنند که از آن میان می‌توان به تشخیص ذرات اُپسونیزه‌شده، لیز سلولی، دگرانولیزه شدن ماست‌سل‌ها، بازوفیل‌ها و ائوزینوفیل‌ها و فرایندهای دیگر اشاره کرد.[۶]

قطعه اف‌سی مهندسی‌شدهویرایش

در حوزهٔ نوین درمان‌های مبتنی بر پادتن، ناحیهٔ Fc ایمونوگلوبولین‌ها را با مهندسی ژنتیک به گونه‌ای طراحی کرده‌اند تا حاوی جایگاه اتصال به آنتی‌ژن باشد.[۷] به این قطعهٔ مهندسی‌شده Fcab می‌گویند و می‌توان آنرا به‌طور کامل در بدنهٔ ایمونوگلوبولین به‌جای قطعهٔ Fc خودش جای داد و نوعی پادتن اختصاصی ایجاد کرد که هر دو بخش Fab و Fcab آن دارای جایگاه‌های اتصالی خاص هستند. به این پادتن‌ها گاهی mAb2 گفته می‌شود.[۸]

جستارهای وابستهویرایش

منابعویرایش

  1. Janeway, CA, Jr.; et al. (2001). Immunobiology (5th ed.). Garland Publishing. ISBN 978-0-8153-3642-6.
  2. Larsson, Lars-Inge (September 1988). Immunocytochemistry: Theory and practice. Crc Press. ISBN 978-0-8493-6078-7.
  3. Stadlmann J, Pabst M, Kolarich D, Kunert R, Altmann F (2008). "Analysis of immunoglobulin glycosylation by LC-ESI-MS of glycopeptides and oligosaccharides". Proteomics. 8 (14): 2858–2871. doi:10.1002/pmic.200700968. PMID 18655055. S2CID 22821543.
  4. Stadlmann J, Weber A, Pabst M, Anderle H, Kunert R, Ehrlich HJ, Peter Schwarz H, Altmann F (2009). "A close look at human IgG sialylation and subclass distribution after lectin fractionation". Proteomics. 9 (17): 4143–4153. doi:10.1002/pmic.200800931. PMID 19688751. S2CID 19147733.
  5. Peipp M, Lammerts van Bueren JJ, Schneider-Merck T, Bleeker WW, Dechant M, Beyer T, Repp R, van Berkel PH, Vink T, van de Winkel JG, Parren PW, Valerius T (2008). "Antibody fucosylation differentially impacts cytotoxicity mediated by NK and PMN effector cells". Blood. 112 (6): 2390–2399. doi:10.1182/blood-2008-03-144600. PMID 18566325.
  6. Paul, William (2013). Fundamental Immunology (Seventh ed.). Lippincott Williams & Wilkins. p. 1401–142. ISBN 978-1-4511-1783-7. Retrieved 31 December 2015.
  7. Wozniak-Knopp G, Bartl S, Bauer A, Mostageer M, Woisetschläger M, Antes B, Ettl K, Kainer M, Weberhofer G, Wiederkum S, Himmler G, Mudde GC, Rüker F (2010). "Introducing antigen-binding sites in structural loops of immunoglobulin constant domains: Fc fragments with engineered HER2/neu-binding sites and antibody properties". Protein Eng Des. 23 (4): 289–297. doi:10.1093/protein/gzq005. PMID 20150180.
  8. "Archived copy". Archived from the original on 2013-07-08. Retrieved 2013-08-13.{{cite web}}: نگهداری یادکرد:عنوان آرشیو به جای عنوان (link)