تفاوت میان نسخه‌های «پادتن مونوکلونال»

جز
(ابرابزار، برچسب تمیزکاری، برچسب ویکی‌سازی)
'''آنتی بادی‌های مونوکلونال''' (mAb) آنتی بادی‌های تک اختصاصی هستند که همه مشابه هم هستند چون از سلولهای ایمنی مشخص که از یک سلول کلون شده‌اند ایجاد شده، برخلاف آنتی بادی‌های پلی کلونال که از سلول‌های ایمنی متفاوتی ایجاد می‌شوند. آنتی بادی‌های مونوکلونال اتصال تک ظرفیتی دارند بدین معنی که همه به یک نوع اپیتوپ متصل می‌شوند.
 
تقریباتقریباً برای همه نوع ماده‌ای می‌توان آنتی بادی مونوکلونال ساخت که به آن اتصال یابد؛ آن‌ها حتی می‌توانند آن ماده را ردیابی یا تخلیص نمایند. این توانایی به ابزار مهمی در بیوشیمی، [[بیولوژی مولکولی]] و پزشکی تبدیل گشته است. وقتی به عنوان دارو مورد استفاده‌اند پسوند mab برای دارو مورد استفاده است.{{سخ}}
 
'''== اکتشاف''' ==
 
ایده «گلوله جادویی» ابتدا توسط [[پل ارلیش]] ارائه شد، که این دانشمند در ابتدای [[قرن بیستم]] ادعا کرد که اگر ترکیبی ساخته شود که بتواند به طور اختصاصی به ارگانیسم ایجاد کننده بیماری متصل شود، سپس می‌توان این ماده را سوار بر یک توکسین نموده و به سمت آن ارگانیسم فرستاد. او و الی مچنیکوف به خاطر این کار علمی که درمان موفقیت آمیزی برای سیفلیس در سال ۱۹۱۰ ایجاد نمود، در سال ۱۹۰۸ موفق به دریافت [[جایزه نوبل پزشکی]] شدند.{{سخ}}
 
در دهه ۱۹۷۰، سرطان مالتیپل میلومای سلول B شناخته شد، و کشف شد که سلول‌های سرطانی B، همه از یک نوع آنتی بادی تولید می‌نمایند (پاراپروتئین). این اکتشاف برای مطالعه ساختار آنتی بادی مورد استفاده قرار گرفت اما هنوز تولید آنتی بادی‌های اختصاصی برای یک [[آنتی ژن]] ممکن نبود.{{سخ}}
 
تولید آنتی بادی مونوکلونال که شامل سلول‌های هیبرید موش-انسان بود در سال ۱۹۷۳ توسط جرالد شوابر بیان شد و بین افرادی که از هیبریدوماهای انسانی استفاده می‌کردند به طور گسترده مورد بحث واقع شد، اما بحث بر اینکه چه کسی برای بار اول فرضیه را بیان کرده است باقی ماندباقی‌ماند. یک سند عملی تاریخی روی این موضوع اعتباری را برای شوابر جهت اختراع این تکنیک به همراه داشت که به طور گسترده هم مورد بحث قرار گرفت ولی خیلی زود بیان شد که او تقلب کرده است. این اختراع توسط کاتن و میل اشتاین و سپس کوهلر و میل اشتاین به عرصه عمل گذاشته شد. کوهلر، میل اشتاین و کاج یرن در سال ۱۹۸۴ جایزه [[نوبل پزشکی]] و فیزیولوژی را دریافت نمودند. ایده اصلی بر این قرار بود که سلول‌های سرطانی میلوما که توانایی ترشح آنتی بادی را از دست داده‌اند، توسط یک تکنیک با سلولهای سالم B لقاح کرده و در نهایت نیز بتوان سلول‌های لقاح کرده را جدا نمود. این ایده توسط میل اشتاین و کوهلر در تحقیقشان برای یافتن ابزاری جهت یافتن تنوع آنتی بادی‌ها به عمل در آمد.{{سخ}}
 
در ۱۹۸۸، گِرگ وینتر و تیم او پیشگام این تکنیک‌ها برای انسانی نمودن آنتی بادی‌های مونوکلونال شدند، و واکنش‌هایی را که آنتی بادی‌های مونوکلونال ایجاد می‌نمودند را از بین بردند.
 
'''== تولید'''{{سخ}} ==
 
'''== سلول‌های هیبریدوما'''{{سخ}} ==
 
آنتی بادی‌های مونوکلونال معمولاً از سلول‌های لقاح شده میلوما با طحال موش که توسط آنتی ژن مورد نظر امیونیزه شده است، ساخته می‌شود. به هر حال پیشرفت‌های اخیر سبب استفاده سلول‌های B خرگوش برای تولید هیبریدومای خرگوش نیز گردیده است. [[پلی اتیلن گلیکول]] برای لقاح غشاهای پلاسمایی مجاور به هم استفاده می شده، اما حاصل این روش کم بوده بنابراین یک محیط انتخابی که فقط سلول‌های لقاح شده بتوانند در آن رشد کنند مورد استفاده قرار می‌گیرد. این کار امکان پذیر است چون سلول‌های میلوما توانایی سنتز هیپوزانتین گوانین فسفوریل ترانسفراز(HGPRT) را که برای سنتز رهاسازی اسیدهای نوکلئیک لازم است، از دست داده‌اند. غیاب این آنزیم تا زمانی که مسیر سنتز پورین de novo از بین نرود برای این سلول‌ها مشکلی ایجاد نمی‌کند. با قرار دادن سلول‌ها در معرض آمینوپترین (یک آنالوگ [[فولیک اسید،اسید]]، که دهیدروفولات ردوکتاز را مهار می‌کندDHFR)، آن‌ها دیگر نمی‌توانند از مسیر de novo استفاده کرده و نسبت به اسیدهای نوکلئیک کاملاً اوکسوتروفیک می‌شوند که برای زنده ماندن نیاز به مکمل غذایی خواهند داشت.{{سخ}}
 
این محیط انتخابی HAT نامیده می‌شود زیرا آن حاوی هیپوزانتین، آمینوپترین و تیمیدن است. این محیط برای سلول‌های هیبریدوما انتخابی است. سلول‌های میلومای لقاح نشده به دلیل فقدان HGPRT نمی‌توانند رشد کنند، و بنابراین نمی‌توانند DNA را [[همانند سازی]] نمایند. سلول‌های لقاح نیافته به دلیل چرخه زندگی کوتاه خود نمی‌توانند به طور نامحدود زندگی کنند. فقط سلول‌های هیبرید (هیبریدوما) در این محیط قادر به زندگی هستند چون سلول طحالی همراه آن HGPRT را تامین کرده و سلول میلوما ویژگی‌هایی دارد که آن را نامیرا می‌نماید (مثل یک سلول سرطانی).{{سخ}}
 
سپس مخلوط سلول‌ها رقیق شده و کلون‌ها از سلول‌های تک والد روی چاهک‌های میکروتیتر رشد می‌کنند. پس از آن آنتی بادی‌های ترشح شده با کلون‌های مختلف از جهت تواناییشان برای اتصال به آنتی ژن مورد بررسی قرار می‌گیرند (توسط روش ELISA یا آنتی ژن میکروارای یا ایمونو دات بلات). سپس کارآمدترین و پایدارترین کلون برای استفاده مورد استفاده قرار می‌گیرد.{{سخ}}
هیبریدوما می‌تواند به طور نامحدود در محیط کشت مناسب رشد کند. حال سلول را می‌توان به موش تزریق نمود (در حفره پریتوئن). آنجا، این سلول‌ها ترشحی غنی از آنتی بادی به نام آسیت ایجاد می‌کنند.{{سخ}}
 
محیط کشت باید در طی انتخاب آزمایشگاهی غنی شود تا هیبریدوما به طور ایده آلایده‌آل رشد کند. این عمل را می‌توان با استفاده از یک لایه سلول تغذیه کننده فیبروسیت یا محیط مغذی بری کلون(briclone) انجام داد. محیط کشت متعادل شده با ماکروفاژها نیز قابل استفاده است. تولید در محیط کشت معمولاً بر تکنیک آسیت ترجیح داده می‌شود چون این روش برای حیوان دردناک است. هنگامی که روش‌های دیگر در دسترس است روش آسیت غیراخلاقی تلقی می‌شود.{{سخ}}
 
'''== تخلیص آنتی بادی مونوکلونال''' ==
 
{{سخ}}
بعد از به دست آوردن نمونه از محیط [[کشت سلولی]] یا نمونه مایع آسیت، آنتی بادی مطلوب باید استخراج شود. آلودگی‌های خوجود در محیط کشت سلولی همان مواد موجود در آن شامل فاکتورهای رشد، هورمون‌ها و ترانسفرین‌ها هستند. بر خلاف آن، نمونه‌های آزمایشگاهی دارای آنتی بادی‌های میزبان، پروتئازها، نوکلئازها، نوکلئیک اسیدها، و ویروس‌ها می‌باشند. در هر دو مورد، بقیه ترشحات سلول‌های هیبریدوما مثل سیتوکاین‌ها ممکن است وجود داشته باشند. همچنین آلودگی باکتریایی و وجود اندوتوکسین هم محتمل است. با توجه به پیچیدگی محیط کشت مورد نیاز در [[کشت سلول]] و بنابراین آلودگی‌های آنها، یک روش باید نسبت به بقیه ترجیح داده شود(in vivo,in vitro).{{سخ}}
 
نمونه در ابتدا برای تخلیص متعادل یا آماده سازی می‌شود. سلول‌ها، بقایای سلولی، چربی‌ها و لخته‌ها در ابتدا باید حذف شوند، که اصولاً پس از فیلتراسیون با فیلتر۰٫۴۵ میکرولیتر توسط سانتریفوژ صورت می‌گیرد. این ذرات بزرگ می‌تواند به عنوان پدیده‌ای به نام ترسیب غشا در مراحل بعدی تخلیص مطرح شود. به علاوه، غلظت محصول در نمونه ممکن است کافی نباشد، به خصوص در مواقعی که آنتی بادی مورد نظر توسط سلولی با سطح ترشح پایین تولید شود. در این مورد نمونه باید با سانتریفوژ یا دیالیز تغلیظ شود.{{سخ}}
 
اغلب ناخالصی‌های باردار معمولاً آنیون‌هایی از جنس نوکلئیک اسیدها و اندوتوکسین‌ها هستند. معمولاً آن‌ها را با کروماتوگرافی تعویض یونی جدا می‌کنند. همچنین کروماتوگرافی تعویض کاتیونی، در pH پایین استفاده شده که آنتی بادی مطلوب در ستون باقی ماندهباقی‌مانده در حالی که آنیون‌ها عبور می‌کنند یا آنیون کروماتوگرافی در pH بالا استفاده شده که آنتی بادی مطلوب از ستون رد شده در حالی که آنیون‌ها به ستون می‌چسبند. پروتئین‌های مختلفی همراه آنیون‌ها با توجه به نقطه ایزوالکتریکشان (pI) جدا می‌شوند. برای مثال، آلبومین pI برابر با ۴٫۸ دارد که به طور عمده‌ای کمتر از آنتی بادی مونوکلونال است که دارای pI برابر با ۶٫۱ می‌باشند. به عبارت دیگر، در یک pH، میانگین بار مولکول‌های آلبومین بیشتر به سمت منفی سوق پیدا می‌کند. ترانسفرین، pI برابر با ۵٫۹ دارد بنابراین با این روش به راحتی نمی‌تواند جدا گردد. اختلاف pI حداقل باید ۱ باشد تا جداسازی به طور مناسبی انجام شود.{{سخ}}
 
ترانسفرین را می‌توان با کروماتوگرافی حذفی با سایز جدا نمود. مزیت این روش در این است که آن یکحی از قابل اعتماد ترین روش‌های کروماتوگرافی است. از آنجایی که کار ما با پروتئین هاست، ویژگی‌هایی مثل بار و توانایی اتصال ثابت نیستند و با توجه به pH مولکولی که دارای پروتون یا فاقد آن است متفاوت می‌باشند در حالی که اندازه تقریباتقریباً ثابت می‌ماند. با این حال، این روش معایبی مثل [[تفکیک پذیری]] کم، ظرفیت کم و دفعات شست و شویشست‌وشوی کم را دارد.{{سخ}}
 
کمی سریعتر، روشی یک مرحله‌ای از جداسازی به نام کروماتوگرافی اتصال پروتئین A/G وجود دارد. آنتی بادی به طور انتخابی به پروتئین A/G متصل شده بنابراین خلوص بالایی (عموماً بالاتر از ۸۰٪) می‌دهد. به هر حال، این روش ممکن است برای آنتی بادی‌هایی که به آسانی آسیب می‌بینند مشکل ساز باشد چون شرایط سختی در آن استفاده می‌شود. یک pH پایین می‌تواند با شکستن باند اتصال آنتی بادی را از ستون جدا نماید. به علاوه تاثیر احتمالی بر محصول، pH پایین می‌تواند سبب نشت پروتئین A/G از ستون شده و آن را در نمونه شسته شده ظاهر کند. سیستم‌های شست و شویشست‌وشوی بافری ملایم که از غلظت‌های بالای نمکی استفاده می‌کنند نیز برای جلوگیری از مواجهه آنتی بادی‌ها با pH پایین وجود دارند. هزینه‌ها نیز یک مساله مهم هستند چون رزین پروتئین A/G از رزین‌های گران قیمت است.{{سخ}}
 
برای رسیدن به بیشترین خلوص در یک مرحله، تخلیص اتصالی را می‌توان با استفاده از آنتی ژن برای داشتن بیشترین اختصاصیت آنتی بادی به کار برد. در این روش، آنتی ژنی که برای جمع آوری آنتی بادی استفاده می‌شود با [[پیوند کووالانسی]] به آگارز متصل شده است. اگر آنتی ژن یک پپتید باشد، آن را معمولاً با یک سیستئین انتهایی سنتز می‌کنند، که اجازه اتصال به یک پروتئین حامل را می‌دهد، مثل KLH در حین پیشروی و حمایت برای تخلیص. سپس محیط حاوی آنتی بادی با آنتی ژن غیرمتحرک انکوبه شده، که به صورت کلی یا در هنگام عبور آنتی بادی از ستون انجام می‌شود، که در آن به طور انتخابی متصل گردیده و در حالی که ناخالصی‌ها از ستون شسته می‌شوند می‌توان آن را حفظ نمود. سپس شست و شوشست‌وشو با بافر pH پایین یا بافر پرنمک برای حاصل کردن آنتی بادی تخلیص شده مورد استفاده قرار می‌گیرد.{{سخ}}
 
برای انتخاب بیشتر آنتی بادی‌ها، آن‌ها را می‌توان با استفاده از [[سدیم سولفات]] یا [[آمونیوم سولفات]] رسوب داد. آنتی بادی‌ها در غلظت پایین نمک رسوب می‌کنند در حالی که اکثر پروتئین‌ها در غلظت‌های بالاتر رسوب می‌نمایند. مقدار مناسب نمک اگر اضافه شود بهترین جداسازی حاصل می‌شود. میزان نمک اضافی سپس باید با روشی مثل دیالیز از محلول خارج شود.{{سخ}}
 
خلوص نهایی را با استفاده از یک کروماتوگرام می‌توان آنالیز کرد. هرگونه ناخالصی یک قله ایجاد می‌کند، و حجم زیر آن نشان دهنده مقدار آن است. به جای آن می‌توان الکتروفورز ژل یا الکتروفورز مویینه را به کار برد. ناخالصی‌ها سبب ایجاد باندهایی با شدت‌های مختلف می‌شوند که به مقدار آن مربوط می‌شود.{{سخ}}
 
'''== عدم تجانس آنتی بادی'''{{سخ}} ==
 
عدم تجانس آنتی بادی برای مونوکلونال آنتی بادی‌ها و سایر محصولات نوترکیب رایج است و معمولاً در حین بیان یا تولید نشان داده می‌شود.{{سخ}}
 
این واریانت‌ها معمولاً متراکم می‌شوند (محصولات دآمیداسیون، واریانت‌های گلیکوزیلاسیون، زنجیره‌های جانبی آمینواسید اکسید شده، همچنین اضافات آمینو و کربوکسیل انتهایی آمینو اسید). این تغییرات ظاهری لحظه‌ای در ساختار یک مونوکلونال آنتی بادی می‌تواند اثر عمیقی بر پایداری پیش بالینی و بهبودسازی فرآیندفرایند داشته باشد همچنین در پتانسیل درمانی محصول، دسترسی زیستی و ایمنی. روش عمومی پذیرفته شده برای فرآیندفرایند تخلیص آنتی بادی مونوکلونال، شامل گیرانداختن پروتئین محصول مورد نظر با پروتئین A، شست و شو،شست‌وشو، اسیدیفیکاسیون برای غیرفعال سازی ویروس‌های بالقوه پستانداران، کروماتوگرافی تعویض کاتیونی و کروماتوگرافی تعویض آنیون می‌باشد.{{سخ}}
 
کروماتوگرافی جانشین سازی برای تشخیص و تعیین این واریانت‌های نادیده در حجم‌هایی که برای تایید در سیستم‌های بعدی پیش بالینی مثل مطالعات فارماکوکینتیک حیوانی مناسب هستند، استفاده می شده است. دانش به دست آمده در حین گسترش فاز پیش بالینی برای فهم کامل کیفیت محصول ضروری است و یک پایه برای [[مدیریت ریسک]] و [[انعطاف پذیری]] تنظیمی افزوده شده ایجاد می‌کند. ابتکار اخیر کیفیت توسط طراحی اتحادیه‌های غذا و دارو در تلاش است تا هدایتی در جهت توسعه ایحاد کرده و طراحی محصولات و فرآیندهاییفرایندهایی که کارایی و پروفایل ایمنی را افزایش می‌دهد به حداکثر رسانده درحالی که امکان تولید محصول را بالا می‌برند.{{سخ}}
 
'''== نوترکیب'''{{سخ}} ==
 
تولید آنتی بادی‌های مونوکلونال نوترکیب شامل فن آوری‌هاییفناوری‌هایی است که به نام کلونینگ جمعی یا نمایش فاژ/مخمر شناخته می‌شود. مهندسی آنتی بادی نوترکیب شامل استفاده از ویروس‌ها یا مخمر برای ساختن آنتی بادی‌ها است به جای استفاده از موش. این روش‌ها به کلونینگ سریع قطعات ژن ایمونوگلوبولین برای ایجاد مجموعه‌هایی از آنتی بادی‌ها با اختلافات ناچیز آمینواسیدی نسبت به آنتی بادی‌هایی با اختصاصیت‌های مطلوب که قابل انتخاب است، بستگی دارد. مجموعه‌های آنتی بادی فاژ نوعی از مجموعه‌های آنتی ژن فاژ هستند که توسط جورج پیژنیک اختراع شد. این تکنیک‌ها می‌تواند برای بالابردن اختصاصیتی که آنتی بادی‌ها آنتی ژن‌ها، پایداریشان در شرایط محیطی مختلف، کارایی درمانی، و قابل جست و جوجستجو بودن در کاربردهای تشخیصی را تشخیص دهند، استفاده شود. محفظه‌های تخمیر برای تولید این آنتی بادی‌ها در مقیاس بزرگ استفاده می‌شود.{{سخ}}
 
'''== آنتی بادی‌های کیمریک'''{{سخ}} ==
 
به زودی متوجه شدند که مشکل اساسی برای کاربرد درمانی آنتی بادی‌های مونوکلونال روش ابتدایی است که آنتی بادی موشی به جای انسانی ایجاد می‌کند. علی رغمعلی‌رغم تشابه ساختاری، اختلافات بین این دو برای ایجاد یک پاسخ ایمونولوژیک بعد از تزریق این آنتی بادی به [[بدن انسان]] کافی بود، که در نهایت سبب حذف سریع آن‌ها از خون به علت فعالیت سیستم التهابی و تولید آنتی بادی ضد موش انسانی (HAMA) می‌گردید.{{سخ}}
 
در تلاشی برای رفع این مانع، روش‌هایی برای استفاده از DNA نوترکیب از سالهای ۱۹۸۰ به بعد کشف شد. در یکی از این روش‌ها، DNA کد کننده بخش اتصالی آنتی بادی مونوکلونال با DNA تولید کننده آنتی بادی در سلول انسانی زنده ادغام شد. بیان این DNA کیمریک از طریق کشت سلول آنتی بادی‌هایی نیمه انسانی-موشی ایجاد نمود. برای این محصول، لغات توضیحی آنتی بادی «کیمریک» و «انسانی» برای نشان دادن ترکیب منابع DNA انسان و موش در فرآیند‌هایفرایندهای نوترکیبی مورد استفاده قرار گرفت.{{سخ}}
 
'''== آنتی بادی کاملاً انسانی'''{{سخ}} ==
 
از زمانی که فهمیده شد که می‌توان آنتی بادی مونوکلونال ایجاد نمود، دانشمندان برای جلوگیری از برخی [[اثرات جانبی]] آنتی بادی‌های انسانی شده یا کیمریک به دنبال ساخت آنتی بادی کاملاً انسانی رفتند. دو روش موفق در این زمینه شناخته شد: موش ترانس ژنی و تظاهر فاژ.{{سخ}}
 
موش ترانس ژنی تقریباً موفقترین روش برای ایجاد داروهای آنتی بادی مونوکلونال کاملاً انسانی بوده است: که ۷ تا از ۹ روش کنونی در بازار تجارت از این روش تبعیت می‌کند. موش ترانس ژنی توسط تعدادی از سازمان‌های تجاری به بهره برداری رسیده است:{{سخ}}
* Medarex — who marketed their UltiMab platform. Medarex were acquired in July 2009 by Bristol Myers Squibb[۱۸]
 
* MedarexAbgenix — who marketed their UltiMabXenomouse platformtechnology. MedarexAbgenix were acquired in JulyApril 20092006 by Bristol Myers SquibbAmgen.[۱۸۱۹]
* Regeneron's VelocImmune technology.[۲۰]
 
* AbgenixKymab - who marketedmarket their XenomouseKymouse technology. Abgenix were acquired in April 2006 by Amgen.[۱۹۲۱]
* Open Monoclonal Technology's OmniRat™ and OmniMouse™ platform.[۲۲]
 
• Regeneron's VelocImmune technology.[۲۰]
 
• Kymab - who market their Kymouse technology.[۲۱]
 
• Open Monoclonal Technology's OmniRat™ and OmniMouse™ platform.[۲۲]
{{سخ}}
یکی از موفق ترین سازمان‌های تجارتی که از تظاهر فاژ استفاده کرده است Cambridge Antibody Technology (CAT) می‌باشد. دانشمندان CAT نشان دادند که تظاهر فاژ می‌تواند مورد استفاده باشد، به طوری که دامنه‌های متغیر آنتی بادی می‌تواند روی آنتی بادی‌های فاژی رشته‌ای بیان شود.{{سخ}}
 
سایر انتشارهای حائز اهمیت:
* Marks JD, Hoogenboom HR, Bonnert TP, McCafferty J, Griffiths AD, Winter G (December 1991). "By-passing immunization. Human antibodies from V-gene libraries displayed on phage". J. Mol. Biol. ۲۲2 (3): ۵۸۱–۵۹۷. doi:10.۱۰۱۶/۰۰۲۲-۲۸۳6(91)۹۰۴۹۸-U. PMID 1748994.
* Carmen S, Jermutus L (July 2002). "Concepts in antibody phage display". Brief Funct Genomic Proteomic 1 (2): ۱۸۹–۲۰۳. doi:10.۱۰۹۳/bfgp/۱٫۲٫۱۸۹. PMID 15239904.
 
'''== کاربرد ها'''{{سخ}} ==
• Marks JD, Hoogenboom HR, Bonnert TP, McCafferty J, Griffiths AD, Winter G (December 1991). "By-passing immunization. Human antibodies from V-gene libraries displayed on phage". J. Mol. Biol. ۲۲2 (3): ۵۸۱–۵۹۷. doi:10.۱۰۱۶/۰۰۲۲-۲۸۳6(91)۹۰۴۹۸-U. PMID 1748994.
 
• Carmen S, Jermutus L (July 2002). "Concepts in antibody phage display". Brief Funct Genomic Proteomic 1 (2): ۱۸۹–۲۰۳. doi:10.۱۰۹۳/bfgp/۱٫۲٫۱۸۹. PMID 15239904.
 
'''کاربرد ها'''{{سخ}}
 
'''== تست‌های تشخیصی'''{{سخ}} ==
 
هرگاه آنتی بادی مونوکلونالی برای یک ماده مشخص ایجاد شود، می‌توان به وسیله آنتی بادی، حضور آن ماده را بررسی کرد. تست‌های [[وسترن بلات]] و ایمونو دات بلات حضور پروتئین را روی یک غشا بررسی می‌کنند. آن‌ها در ایمونوهیستوشیمی بسیار مفید هستند. این تست‌ها آنتی ژن ثابت شده روی قطعات بافتی را تشخیص می‌دهند و تست ایمونوفلورسانس ماده را در یک قطعه بافتی یخ زده یا سلول زنده تشخصی می‌دهند.{{سخ}}
 
'''== درمان دارویی'''{{سخ}} ==
 
'''== درمان سرطان'''{{سخ}} ==
 
یک راه ممکن برای درمان سرطان استفاده از آنتی بادی مونوکلونال است که فقط به آنتی ژن اختصاصی سلول سرطانی متصل شده و یک پاسخ ایمونولوژیک علیه سلول سرطانی ایجاد می‌کند. این mAb همچنین برای ارسال یک توکسین، رادیوایزوتوپ، سیتوکاین یا کونژوگه فعال دیگری قابل استفاده می‌باشد. علاوه بر این این امکان وجود دارد که آنتی بادی‌هایی با دو ویژگی تولید کرد که بتواند به وسیله ناحیه Fab به آنتی ژن هدف و یک کونژوگه یا سلول اثرگذار متصل شود. در واقع، هر آنتی بادی سالم می‌تواند به سلول گیرنده یا سایر پروتئین‌ها به وسیله ناحیه Fc متصل شود.{{سخ}}
 
'''== بیماری اتوایمیون'''{{سخ}} ==
 
آنتی بادی مونوکلونال که برای این بیماری‌ها استفاده می‌شود شامل infliximab و adalimumab است که در [[آرتریت روماتوئید،روماتوئید]]، [[بیماری کرون]] و [[کولیت اولسراتیو]] به وسیله تواناییشان در اتصال به و ممانعت از TNF آلفا است. Basiliximab و daclizumab IL-۲ را روی سلول‌های T فعال غیرفعال می‌کند و درمان سبب ممانعت از رد [[پیوند کلیه]] خواهد شد.omalizumab Ige انسانی را غیرفعال کرده و در آسم ملایم تا شدید کاربرد دارد.{{سخ}}
 
== منابع ==
{{پانویس}}
:<!Schwaber, J. ; Cohen, E. P. (۱۹۷۳). "Human x mouse somatic cell hybrid clone secreting immunoglobulins of both parental types". Nature 244 (5416): ۴۴۴–۴۴۷. Bibcode:1973Natur.۲۴۴..۴۴۴S. doi:10.۱۰۳۸/۲۴۴۴۴۴a0. PMID 4200460. edit
:2.Jump up ^ Science Citation Index
== پیوند به بیرون ==
[[رده:مقاله‌های ایجاد شده توسط ایجادگر]]
[[رده:ویکی‌سازی رباتیک]]