ماهیچه: تفاوت میان نسخه‌ها

محتوای حذف‌شده محتوای افزوده‌شده
Samira66s (بحث | مشارکت‌ها)
برچسب‌ها: ویرایش همراه ویرایش از برنامهٔ همراه
DaneshDan (بحث | مشارکت‌ها)
خط ۱:
[[پرونده:ماهیچه‌ها.jpg|بندانگشتی|چپ|360px|گونه‌های ماهیچه.]]
'''دستگاه ماهیچه‌ای''' از ماهیچه‌ها تشکیل می‌شود. ماهیچه‌ها برای حرکت بدن استفاده می‌شوند. ماهیچه‌ها [[انرژی شیمیایی]] مواد غذایی را به [[انرژی مکانیکی]] تبدیل می‌کنند، حرکت بدن از انقباض و انبساط ماهیچه‌ها حاصل می‌شود. ماهیچه‌ها به نسبت شکل و اندازه‌ای که دارند تقسیم بندیتقسیم‌بندی می‌شوند، در بدن سه نوع ماهیچه وجود دارد:
* [[ماهیچه‌های اسکلتی]] (مخطط) که در افراد معمولی حدود ۴۰٪ وزن بدن را تشکیل می‌دهد.
* [[ماهیچه‌های صاف]] مانند ماهیچه‌های خودکار دیواره [[رگ|رگ‌ها]]، [[روده]] و [[معده]] که حدود ۱۰٪ از بدن را تشکیل می‌دهد.
خط ۶:
 
== ساختمان بافتی تارچه‌های ماهیچه‌ای ==
در ساختمان [[بافت|بافتی]] تارچه‌های ماهیچه‌ای در هر [[سارکومر]] دو نوع میوفیلامان (میوفیلامنت) قطور و نازک وجود دارد. ترکیب شدن و جابه‌جایی [[پروتئین|پروتئین‌هایی]] که در این میوفیلامان‌ها وجود دارند، اساس [[مولکول|مولکولی]] انقباض ماهیچه‌ای و کوتاه شدن سارکومرها را تشکیل می‌دهند. هر یک از میوفیلامان‌های قطور که در بخش میانی سارکومر قرار دارند از صدها مولکول پروتئینی به نام [[میوزین]] ساخته شده‌اند. هر مولکول میوزین شبیه میلهٔ نازکی با یک سر [[کره|کروی]] است که با زاویهٔ خاصی به صورت یک پل عرضی به یک میوفیلامان نازک می‌چسبد. میوفیلامان‌های نازک دارای سه نوع پروتئین‌اند: پروتئین اصلی آن‌ها [[اکتین]] نام دارد که مولکول‌های آن کروی و کوچک است که به صورت یک زنجیرهٔ دوتایی قرار گرفته‌اند. دو پروتئین دیگر [[تروپومیوزین]] و [[تروپونین]] نام دارند. تروپونین دارای سه زیرواحد است این زیرواحدها عبارتند از تروپونینI,تروپونینT که به تروپومیوزین متصل میشودمی‌شود و ترومپونینC که به کلسیم متصل میشودمی‌شود.
تروپومیوزین به صورت مولکول‌های دراز و رشته‌ای است و هر یک از این مولکول‌ها روی چند مولکول اکتین را می‌پوشاند. مولکول‌های تروپونینC که در طول رشته‌های تروپومیوزین چسبیده‌اند، با [[یون|یون‌های]] [[کلسیم]] میل ترکیبی شدید دارند و اتصال آن‌ها با یون‌های کلسیم باعث شروع مکانیسم مولکولی انقباض می‌شود.
 
== فیزیولوژی ==
در حال استراحت ماهیچه، مجموعهٔ مولکول‌های تروپومیوزین و تروپونین از ترکیب مولکول‌های اکتین و میوزین جلوگیری می‌کنند. براثر تحریک عصبی واثر [[استیل کولین]] برگیرنده‌های سلول عضلانی، کلسیم از [[رتیکولوم سارکوپلاسمیک]] آزاد می‌شود. وقتی کلسیم بر تروپونینC اثر کند، تغییری در آرایش مولکول‌ها پدید می‌آید که باعث جدا شدن تروپومیوزین از اکتین میشودمی‌شود. حال اکتین آزاد شده و میوزین میتواندمی‌تواند به آن متصل شود و باعث پل‌های عرضی متناوب به مولکول‌های اکتین و لغزاندن میوفیلامان‌های نازک بر روی میوفیلامان‌های قطور ‌شودشود. به این ترتیب که سرهای فعال مولکول‌های میوزین با زاویهٔ معینی به مولکول‌های اکتین می‌چسبد و آن‌ها را مانند یک چرخ دندانه‌دار جابه‌جا می‌کنند. این تغییرات باعث کوتاه شدن سارکومرها و نزدیک شدن [[خطوط Z]] به یکدیگر و در نتیجه کوتاه شدن طول ماهیچه می‌شود. در هنگام انقباض ماهیچه پل‌های عرضی میوفیلامان‌های قطور پس از اتصال به میوفیلامان‌های نازک و حرکت دادن آن‌ها از میوفیلامان‌های نازک جدا شده و دوباره در نقطهٔ دورتری به آن متصل می‌شوند. [[انرژی]] لازم برای این جابه جایی از مصرف [[آدنوزین تری‌فسفات]] (ATP) به وسیلهٔ سر فعال میوزین حاصل می‌شود.
 
== انقباض ماهیچه اسکلتی ==
با رسیدن پیام عصبی به سلول عضلانی یا همان [[سارکوپلاسم]] (به انگلیسی: sarcoplasm) و غیر متعادل کردن غشای آن به نام ساکرولما (به انگلیسی: sarcolemma) از نظر بار الکتریکی، این عدم تعادل از طریق فرو رفتگی‌هایی در ساکرولما به نام [[لوله تی]] (به انگلیسی:t tubule) به عمق ساکرولما و در محلی که رتیکولوم‌های ساکروپلاسمیک حضور دارند نفوذ می‌کند و سبب آزاد شدن یون‌های کلسیم از این [[رتیکولوم‌های ساکروپلاسمیک]] می‌شود.
با افزایش آزاد شدن یون‌های کلسیم از [[رتیکولوم‌های ساکروپلاسمیک]] (به انگلیسی: Sarcoplasmic reticulum) درون ساکرولما به درون [[تارچه]] یا میوفیبریل‌های عضلانی تعداد بیشتری از این یون‌ها به درون فضای ساکرومر در درون میوفیبریل می‌روند که در آنجا به پروتئین‌های [[تروپونین]] (به انگلیسی: troponin) که بر روی رشته‌های [[تروپومایوسین]] (به انگلیسی: tropomyosin) که خود بر روی رشته‌های پروتئینی [[اکتین]] (به انگلیسی: actin) قرار دارند چسبیده و پس از واکنش با آنها منجر به حرکت کردن آنها از سر جایشان می‌شوند که این حرکت منجر به آزاد شدن محل اتصال رشته‌های پروتئینی [[مایوسین]] (به انگلیسی: myosin) به اکتین می‌شود. پس از آزاد شدن محل اتصال زائده‌های موی شکلی (به انگلیسی: bulbous head) که بر روی رشته‌های پروتئینی مایوسین وجود دارند به درون محل‌های اتصال روی رشته‌های پروتئینی اکتین فرو رفته و اتصالی به نام پل متقاطع (به انگلیسی:cross bridge) را تشکیل می‌دهند.
این حرکت منجر به آزاد شدن [[فسفات]]‌هایی که بر روی زائده‌های مایوسین قرار داشته‌اند می‌شوند، با آزاد شدن فسفات‌ها [[آدنوزین دی فسفات]] (ADP)هایی که تا کنون در سر این زائده‌ها ذخیره شده بودند واکنش داده و انرژی مورد نیاز برای حرکت این زائده‌ها را در یک جهت و به میزان ۴۵ درجه را فراهم می‌آورند با حرکت این زائده‌ها رشته‌های اکتینی که به این زائده‌ها ی مایوسینی متصل هستند نیز حرکت می‌کنند. با حرکت رشته‌های اکتینی و با کوتاه شدن نوار اچ (به انگلیسی: H band) عضله منقبض می‌شود این زنجیره از فرآیندها تا حدی تکرار می‌شود که عضله به میزان انقباض لازم برسد. پس از هر حرکت یک [[آدنوزین تری‌فسفات]] (ATP) جدید به سوی سر زائده‌های مایوسینی آمده و در همین هنگام این زائده‌ها از رشتهٔ اکتین جدا می‌شوند.
آدنوزین تری‌فسفات در سر زائده‌های مایوسینی توسط [[آنزیم ای تی پاز]] (به انگلیسی: atpase) به آدنوزین دی فسفات و یک فسفر (Pi) تجزیه می‌شود، اکنون زائده‌های مایوسینی آماده برای انقباض بعدی عضلانی می‌باشند. پس از پایان یافتن هر انقباض یون‌های کلسیم به رتیکولوم‌های ساکروپلاسمیک (به انگلیسی: Sarcoplasmic reticulum) ای در خارج از میوفیبریل که از آنها به هنگام رسیدن پیام عصبی آزاد شده بودند باز می‌گردند.
خط ۲۶:
== منابع ==
{{پانویس}}
{{یادکرد |کتاب = مبانی زیست‌شناسی سلولی |نویسنده = بروس آلبرتس، |ترجمه = بهرام میرحبیبی، حسین بهاروند، پروانه فرزانه، داوود صبور، علی شیخیان، مرضیه ابراهیمی، محمد پاکزاد، نرگس زارع، شبنم زرعی مرادی، سیدمحمود هاشمی |فصل = |صفحه = ص.| ناشر = موسسهمؤسسه فرهنگی انتشاراتی تابش اندیشه | چاپ = | سال = ۱۳۸۵|شابک = ۹۶۴-۹۵۶۴۷-۲۹۶۴–۹۵۶۴۷-۱۲–۱}}
{{زیست‌شناسی-خرد}}
{{ویکی‌انبار-رده|Muscles}}