آسپارتام: تفاوت میان نسخه‌ها

L- آسپارتیک اسید را می‌توان از هیدرولیزات‌های پروتئینی استخراج نمود. اگرچه، از افزودن آمونیاک به '''فوماریک اسید''' توسط آنزیم '''آسپارتاز''' موجود در سلول‌های E. coli به عنوان سنتز ترجیحی آن استفاده می‌شود. در این نوع سنتز باکتری‌های تثبیت شده در '''κ-کاراجینان''' یا '''پلی آکریل آمید''' به عنوان راکتوررآکتور سلولی به کار گرفته می‌شوند. بازده تولید این سیستم حدود gL-1h-1 40 می‌باشد و پایداری عملکردی آن (نیمه عمر کاتالیست) نهایتاً ۲ سال است. با استفاده از سلول‌های '''لیوفیلیزه''' ی القا شده، بازده به gL-1 166 رسیده‌است. بکارگیری پلاسمید حامل ژن کد کنندهٔ آسپارتاز، باعث افزایش ۳۰ برابری بیان آنزیم آسپارتاز در سلول‌های E. coli K12 شده‌است. پروسه‌های فرمنتاسیون (تخمیر) قابل رقابت با راکتورهایرآکتورهای سلولی نیستند حتی اگر در این پروسه‌ها از سویه‌های موتانت با کارایی بالا استفاده شود.<ref>{{یادکرد وب|نویسنده=سعید کارگر|کد زبان=fa|تاریخ=|وبگاه=مهندسی علوم زیستی|نشانی=http://bio-engineering.ir/aspartame-phenylalanine-aspartic-acid/|عنوان=تولید آسپارتام، L- فنیل آلانین و L- آسپارتیک اسید}}</ref>{{chembox