تفاوت میان نسخه‌های «هیستون اچ۳»

اصلاح ارقام، اصلاح فاصلهٔ مجازی
جز (جایگزینی با اشتباه‌یاب: داستیلاسیون⟸داستیله شدن، فسفوریلاسیون⟸فسفوریله شدن)
(اصلاح ارقام، اصلاح فاصلهٔ مجازی)
{{infobox protein
| Name = H3 histone, family 3A (H3.3A)
| caption =
| image =
| width =
| HGNCid = ۴۷۶۴
| Symbol = H3F3A
| AltSymbols = H3F3
| EntrezGene = ۳۰۲۰
| OMIM = ۶۰۱۱۲۸
| RefSeq = NM_002107
| UniProt = Q66I33
| PDB =
| ECnumber =
| Chromosome = ۱
| Arm = q
| Band = ۴۱
| LocusSupplementaryData =
}}
{{infobox protein
| Name = H3 histone, family 3B (H3.3B)
| caption =
| image =
| width =
| HGNCid = ۴۷۶۵
| Symbol = H3F3B
| AltSymbols =
| EntrezGene = ۳۰۲۱
| OMIM = ۶۰۱۰۵۸
| RefSeq = NM_005324
| UniProt = P84243
| PDB =
| ECnumber =
| Chromosome = ۱۷
| Arm = q
| Band = ۲۵
| LocusSupplementaryData =
}}
'''هیستون H3''' یکی از پنج [[هیستون]] اصلی است که در ساختار [[کروماتین]] در [[یوکاریوت|سلولهای یوکاریوتی]] وجود دارد . <ref name="Bhasin_2006">{{Cite journal|vauthors=Bhasin M, Reinherz EL, Reche PA|year=2006|title=Recognition and classification of histones using support vector machine|url=https://eprints.ucm.es/9328/1/31.Reche_etal_MI_2006.pdf|journal=Journal of Computational Biology|volume=13|issue=1|pages=102–12|doi=10.1089/cmb.2006.13.102|pmid=16472024}}</ref> <ref name="HartlFreilfelder&Snyder">{{Cite book|last=Hartl Daniel L.|last2=Freifelder David|last3=Snyder Leon A.|year=1988|title=Basic Genetics|location=Boston|publisher=Jones and Bartlett Publishers|isbn=978-0-86720-090-4|url=https://archive.org/details/basicgenetics0000hart}}</ref> H3 با داشتن یک ناحیه اصلی کروی و یک دم طولانی N- ترمینال بر روی ساختار 'beads on a string' [[نوکلئوزوم]] قرار گرفته استگرفته‌است. پروتئین هایپروتئین‌های هیستون به طور گسترده پس از [[ترجمه (زیست‌شناسی)|ترجمه]] اصلاح شده اند،شده‌اند، اما هیستون H3 بسیار بیشتر از پنج هیستون دیگر اصلاح شده است. هیستون H3 پروتئین مهمی در زمینه ظهور [[وراژن‌شناسی|اپی ژنتیک]] است، و گمان می رودمی‌رود [[توالی]] انواع آن و تغییرهای مختلف پس از ترجمه نقش مهمی در تنظیم بلند مدت [[ژن]] ها‌ها دارند.
 
== '''[[وراژنتیک]] و تغییرات پس از ترجمه''' ==
'''هیستون H3''' یکی از پنج [[هیستون]] اصلی است که در ساختار [[کروماتین]] در [[یوکاریوت|سلولهای یوکاریوتی]] وجود دارد . <ref name="Bhasin_2006">{{Cite journal|vauthors=Bhasin M, Reinherz EL, Reche PA|year=2006|title=Recognition and classification of histones using support vector machine|url=https://eprints.ucm.es/9328/1/31.Reche_etal_MI_2006.pdf|journal=Journal of Computational Biology|volume=13|issue=1|pages=102–12|doi=10.1089/cmb.2006.13.102|pmid=16472024}}</ref> <ref name="HartlFreilfelder&Snyder">{{Cite book|last=Hartl Daniel L.|last2=Freifelder David|last3=Snyder Leon A.|year=1988|title=Basic Genetics|location=Boston|publisher=Jones and Bartlett Publishers|isbn=978-0-86720-090-4|url=https://archive.org/details/basicgenetics0000hart}}</ref> H3 با داشتن یک ناحیه اصلی کروی و یک دم طولانی N- ترمینال بر روی ساختار 'beads on a string' [[نوکلئوزوم]] قرار گرفته است. پروتئین های هیستون به طور گسترده پس از [[ترجمه (زیست‌شناسی)|ترجمه]] اصلاح شده اند، اما هیستون H3 بسیار بیشتر از پنج هیستون دیگر اصلاح شده است. هیستون H3 پروتئین مهمی در زمینه ظهور [[وراژن‌شناسی|اپی ژنتیک]] است، و گمان می رود [[توالی]] انواع آن و تغییرهای مختلف پس از ترجمه نقش مهمی در تنظیم بلند مدت [[ژن]] ها دارند.
پایانه N هیستون H3 از هسته کروی [[نوکلئوزوم]] مستعد تغییرات پس از ترجمه است که فرایندهای سلولی را تحت تاثیر قرار می دهدمی‌دهد. این تغییرات شامل [[پیوند کووالانسی]] گروههایگروه‌های [[متیل]] یا [[استیل (گروه عاملی)]] به اسیدهای آمینه [[لیزین]] و [[آرژینین]] و فسفوریله شدن [[سرین (اسید آمینه)|سرین]] یا [[ترئونین]] می باشدمی‌باشد. دی- و تری متیلاسیون لیزین 9۹ با سرکوب و هتروکروماتین در ارتباط است ، در حالی که متیلاسیون K4 با ژنهای فعال در ارتباط است. <ref name="Rosenfeld_2009">{{Cite journal|vauthors=Rosenfeld JA, Wang Z, Schones DE, Zhao K, DeSalle R, Zhang MQ|date=March 2009|title=Determination of enriched histone modifications in non-genic portions of the human genome|journal=BMC Genomics|volume=10|pages=143|doi=10.1186/1471-2164-10-143|pmc=2667539|pmid=19335899}}</ref> <ref name="pmid11242053pmid 11242053">{{Cite journal|vauthors=Lachner M, O'Carroll D, Rea S, Mechtler K, Jenuwein T|date=Mar 2001|title=Methylation of histone H3 lysine 9 creates a binding site for HP1 proteins|journal=Nature|volume=410|issue=6824|pages=116–20|bibcode=2001Natur.410..116L|doi=10.1038/35065132|pmid=11242053}}</ref> استیله شدن هیستون H3 در چندین جایگاه لیزین در دم هیستون توسط [[آنزیم]] های‌های هیستون استیل ترانسفراز (HAT) انجام می شودمی‌شود. استیله شدن لیزین14لیزین۱۴ معمولاً در ژنهایی مشاهده می شودمی‌شود که به طور فعال در [[آران‌ای|RNA]] [[رونویسی]] می شوندمی‌شوند .
 
== '''[[وراژنتیک]] و تغییرات پس از ترجمه''' ==
پایانه N هیستون H3 از هسته کروی [[نوکلئوزوم]] مستعد تغییرات پس از ترجمه است که فرایندهای سلولی را تحت تاثیر قرار می دهد. این تغییرات شامل [[پیوند کووالانسی]] گروههای [[متیل]] یا [[استیل (گروه عاملی)]] به اسیدهای آمینه [[لیزین]] و [[آرژینین]] و فسفوریله شدن [[سرین (اسید آمینه)|سرین]] یا [[ترئونین]] می باشد. دی- و تری متیلاسیون لیزین 9 با سرکوب و هتروکروماتین در ارتباط است ، در حالی که متیلاسیون K4 با ژنهای فعال در ارتباط است. <ref name="Rosenfeld_2009">{{Cite journal|vauthors=Rosenfeld JA, Wang Z, Schones DE, Zhao K, DeSalle R, Zhang MQ|date=March 2009|title=Determination of enriched histone modifications in non-genic portions of the human genome|journal=BMC Genomics|volume=10|pages=143|doi=10.1186/1471-2164-10-143|pmc=2667539|pmid=19335899}}</ref> <ref name="pmid11242053">{{Cite journal|vauthors=Lachner M, O'Carroll D, Rea S, Mechtler K, Jenuwein T|date=Mar 2001|title=Methylation of histone H3 lysine 9 creates a binding site for HP1 proteins|journal=Nature|volume=410|issue=6824|pages=116–20|bibcode=2001Natur.410..116L|doi=10.1038/35065132|pmid=11242053}}</ref> استیله شدن هیستون H3 در چندین جایگاه لیزین در دم هیستون توسط [[آنزیم]] های هیستون استیل ترانسفراز (HAT) انجام می شود. استیله شدن لیزین14 معمولاً در ژنهایی مشاهده می شود که به طور فعال در [[آران‌ای|RNA]] [[رونویسی]] می شوند .
 
== انواع توالی ==
سلولهای پستانداران هفت نوع دنباله شناخته شده هیستون H3 دارند. اینها به عنوان هیستون H3.1 ، هیستون H3.2 ، هیستون H3.3 ، هیستون (H3.4 (H3T ، هیستون H3.5 ، هیستون H3.X و هیستون H3.Y نام گذاری شده اندشده‌اند و توالی هایتوالی‌های بسیار محافظت شده ایشده‌ای دارند که فقط در چند اسید آمینه متفاوت هستند. <ref name="pmid12408966pmid 12408966">{{Cite journal|vauthors=Marzluff WF, Gongidi P, Woods KR, Jin J, Maltais LJ|date=Nov 2002|title=The human and mouse replication-dependent histone genes|journal=Genomics|volume=80|issue=5|pages=487–98|doi=10.1016/S0888-7543(02)96850-3|pmid=12408966}}</ref> <ref name="pmid16267050pmid 16267050">{{Cite journal|vauthors=Hake SB, Garcia BA, Duncan EM, Kauer M, Dellaire G, Shabanowitz J, Bazett-Jones DP, Allis CD, Hunt DF|date=Jan 2006|title=Expression patterns and post-translational modifications associated with mammalian histone H3 variants|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=281|issue=1|pages=559–68|doi=10.1074/jbc.M509266200|pmid=16267050}}</ref> مشخص شده استشده‌است که هیستون H3.3 در طول پیشرفت پستانداران نقش مهمی در حفظ ژنوم داشته استداشته‌است. <ref>{{Cite journal|vauthors=Jang CW, Shibata Y, Starmer J, Yee D, Magnuson T|date=Jul 2015|title=Histone H3.3 maintains genome integrity during mammalian development|journal=Genes & Development|volume=29|issue=13|pages=1377–92|doi=10.1101/gad.264150.115|pmc=4511213|pmid=26159997}}</ref> انواع هیستون در موجودات مختلف ، طبقه بندی آنها و ویژگی هایویژگی‌های خاص انواع را می توانمی‌توان در پایگاه داده [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/projects/HistoneDB2.0/index.fcgi/type/H3/ "HistoneDB - با متغیرها"] یافت.
 
H3 هیستون توسط ژن هایژن‌های مختلفی در ژنوم انسان کدگذاری شده استشده‌است ، از جمله:
 
* H3.1: HIST1H3A ،, HIST1H3B ،, HIST1H3C ،, HIST1H3D ،, HIST1H3E ،, HIST1H3F ،, HIST1H3G ،, HIST1H3H ،, HIST1H3I ،, HIST1H3J
* H3.2 : HIST2H3A ،, HIST2H3C ،, HIST2H3D
* H3.3 : H3F3A ،, H3F3B
 
== اعتیاد ==
اصلاحات [[وراژن‌شناسی|اپی ژنتیکی]] دمهای [[هیستون|هیستونی]] در نواحی خاص مغز از اهمیت ویژه ای در [[اعتیاد]] برخوردار است و بخش اعظم کار روی اعتیاد بر [[پیرایش پساترجمه‌ای|اصلاحات]] اپی ژنتیک هیستون H3 [[پیرایش پساترجمه‌ای|پس از ترجمه]] تمرکز دارد . <ref name="pmid25410541pmid 25410541">{{Cite book|title=Histone-mediated epigenetics in addiction|work=Prog Mol Biol Transl Sci|volume=128|pages=51–87|date=2014|pmid=25410541|pmc=5914502|doi=10.1016/B978-0-12-800977-2.00003-6|url=|series=Progress in Molecular Biology and Translational Science|isbn=9780128009772}}</ref> <ref name="pmid25502297pmid 25502297">{{Cite journal|vauthors=Cadet JL|date=January 2016|title=Epigenetics of Stress, Addiction, and Resilience: Therapeutic Implications|url=|journal=Mol. Neurobiol.|volume=53|issue=1|pages=545–560|doi=10.1007/s12035-014-9040-y|pmc=4703633|pmid=25502297}}</ref> هنگامی که تغییرات اپی ژنتیکی خاص رخ می دهدمی‌دهد ، به نظر می رسدمی‌رسد آنها "زخم هایزخم‌های مولکولی" طولانی مدت هستند که ممکن است مسئول پایداری اعتیاد باشند. <ref name="RobisonNestler">{{Cite journal|vauthors=Robison AJ, Nestler EJ|date=October 2011|title=Transcriptional and epigenetic mechanisms of addiction|url=|journal=Nat. Rev. Neurosci.|volume=12|issue=11|pages=623–37|doi=10.1038/nrn3111|pmc=3272277|pmid=21989194}}</ref> <ref name="Dabin">{{Cite journal|vauthors=Dabin J, Fortuny A, Polo SE|date=June 2016|title=Epigenome Maintenance in Response to DNA Damage|url=|journal=Mol. Cell|volume=62|issue=5|pages=712–27|doi=10.1016/j.molcel.2016.04.006|pmc=5476208|pmid=27259203}}</ref>
 
افراد [[سیگار]]<nowiki/>ی (حدود 21٪۲۱٪ از [[جمعیت]] [[ایالات متحده]] <ref name="NSDUH">Substance Abuse and Mental Health Services Administration, Results from the 2013 National Survey on Drug Use and Health: Summary of National Findings, NSDUH Series H-48, HHS Publication No. (SMA) 14-4863. Rockville, MD: Substance Abuse and Mental Health Services Administration, 2014</ref> ) معمولا به [[نیکوتین]] اعتیاد دارند. <ref>{{Cite web|url=https://www.drugabuse.gov/publications/tobacco-nicotine-e-cigarettes/nicotine-addictive|title=Is nicotine addictive?}}</ref> پس از 7۷ روز نیکوتین درمانی در موشها ، استیلاسیون هر دو هیستون H3 و هیستون H4 در [[پروموتر (ژنتیک)|پروموتور]] FosB در هسته اکومبنس مغز افزایش یافته و باعث افزایش 61٪۶۱٪ در بیان FosB می شودمی‌شود. <ref name="pmid22049069pmid 22049069">{{Cite journal|vauthors=Levine A, Huang Y, Drisaldi B, Griffin EA, Pollak DD, Xu S, Yin D, Schaffran C, Kandel DB, Kandel ER|date=November 2011|title=Molecular mechanism for a gateway drug: epigenetic changes initiated by nicotine prime gene expression by cocaine|url=|journal=Sci Transl Med|volume=3|issue=107|pages=107ra109|doi=10.1126/scitranslmed.3003062|pmc=4042673|pmid=22049069}}</ref> این اتفاق همچنین بیان دلتا FosB را افزایش می دهدمی‌دهد . در هسته اکومبنس مغز ، Delta FosB به عنوان "سوئیچ مولکولی پایدار" و "پروتئین کنترل اصلی" در گسترش یک [[اعتیاد]] عمل می کندمی‌کند. <ref name="pmid25083822pmid 25083822">{{Cite journal|vauthors=Ruffle JK|date=November 2014|title=Molecular neurobiology of addiction: what's all the (Δ)FosB about?|url=|journal=Am J Drug Alcohol Abuse|volume=40|issue=6|pages=428–37|doi=10.3109/00952990.2014.933840|pmid=25083822}}</ref> <ref name="pmid11572966pmid 11572966">{{Cite journal|vauthors=Nestler EJ, Barrot M, Self DW|date=September 2001|title=DeltaFosB: a sustained molecular switch for addiction|url=|journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.|volume=98|issue=20|pages=11042–6|doi=10.1073/pnas.191352698|pmc=58680|pmid=11572966}}</ref>
 
حدود ۷٪ از جمعیت ایالات متحده به [[الکلیسم|الكل]] معتاد هستند. در موش هاییموش‌هایی که تا 5۵ روز در معرض الکل قرار گرفتند ، افزایش استیلاسیون هیستون 3۳ لیزین 9۹ در پروموتور پروستوسیپتین در مجموعه [[آمیگدال]] مغز مشاهده شد. این استیلاسیون یک علامت فعال کننده برای پرونوسایپتین است. سیستم [[گیرنده‌های اوپیوئید|گیرنده مواد افیونی]] نوکیسپتین / نوسیتپتین در تقویت تاثیرات الکل نقش دارد. <ref name="pmid22684622pmid 22684622">{{Cite journal|vauthors=D'Addario C, Caputi FF, Ekström TJ, Di Benedetto M, Maccarrone M, Romualdi P, Candeletti S|date=February 2013|title=Ethanol induces epigenetic modulation of prodynorphin and pronociceptin gene expression in the rat amygdala complex|url=|journal=J. Mol. Neurosci.|volume=49|issue=2|pages=312–9|doi=10.1007/s12031-012-9829-y|pmid=22684622}}</ref>
 
اعتیاد به کوکائین تقریبا در بین 0۰/5۵ درصد جمعیت آمریکا رواج دارد. تکرار مصرف کوکائین در موش باعث القاء هایپر استیلاسیون هیستون H3 و یا H4 در 1696۱۶۹۶ ژن در هسته اکومبنس مغز و داستیله شدن در 206۲۰۶ ژن شد.<ref name="pmid29478612pmid 29478612">{{cite book|vauthors=Walker DM, Nestler EJ|title=Neuroepigenetics and addiction|journal=Handb Clin Neurol|volume=148|issue=|pages=747–765|date=2018|pmid=29478612|pmc=5868351|doi=10.1016/B978-0-444-64076-5.00048-X|url=|series=Handbook of Clinical Neurology|isbn=9780444640765}}</ref><ref name="Renthal">{{cite journal|vauthors=Renthal W, Kumar A, Xiao G, Wilkinson M, Covington HE, Maze I, Sikder D, Robison AJ, LaPlant Q, Dietz DM, Russo SJ, Vialou V, Chakravarty S, Kodadek TJ, Stack A, Kabbaj M, Nestler EJ|date=May 2009|title=Genome-wide analysis of chromatin regulation by cocaine reveals a role for sirtuins|url=|journal=Neuron|volume=62|issue=3|pages=335–48|doi=10.1016/j.neuron.2009.03.026|pmc=2779727|pmid=19447090}}</ref> حداقل در 45۴۵ ژن، مطالعات قبلی نشان داد تنظیم مثبت هسته اکومبنس در موش پس از در معرض قرار گرفتن کوکائین بسیار، نشان داد که با هایپر استیله شدن H3 و H4 همراه بوده استبوده‌است. بسیاری از این ژنها مستقیما با اعتیاد به کوکائین در ارتباط هستند.
 
 
واکر و همکارانش در سال 2015۲۰۱۵ تعداد زیادی از استیلاسیون و متیلاسیون هیستون H3 را که در مغز بر اثر اعتیاد رخ داده بود، به صورت جدول درآوردند.
 
در نمونه هاینمونه‌های جوندگان، عوامل بسیاری سبب اعتیاد می شوند،می‌شوند، مثل نیکوتین، الکل،,کوکائین، هروئین و متامفتامین که باعث آسیب DNA در مغز می شوندمی‌شوند. <ref name="pmid287231663pmid 287231663">{{cite journal|vauthors=Kadimisetty K, Malla S, Rusling JF|date=May 2017|title=Automated 3-D Printed Arrays to Evaluate Genotoxic Chemistry: E-Cigarettes and Water Samples|url=|journal=ACS Sensors|volume=2|issue=5|pages=670–678|doi=10.1021/acssensors.7b00118|pmc=5535808|pmid=28723166}}</ref><ref name="pmid263802253pmid 263802253">{{cite journal|vauthors=Sanner T, Grimsrud TK|date=2015|title=Nicotine: Carcinogenicity and Effects on Response to Cancer Treatment - A Review|url=|journal=Front Oncol|volume=5|issue=|pages=196|doi=10.3389/fonc.2015.00196|pmc=4553893|pmid=26380225}}</ref> <ref name="pmid184821623pmid 184821623">{{cite journal|vauthors=Rulten SL, Hodder E, Ripley TL, Stephens DN, Mayne LV|date=July 2008|title=Alcohol induces DNA damage and the Fanconi anemia D2 protein implicating FANCD2 in the DNA damage response pathways in brain|url=|journal=Alcohol. Clin. Exp. Res.|volume=32|issue=7|pages=1186–96|doi=10.1111/j.1530-0277.2008.00673.x|pmid=18482162}}</ref><ref name="pmid245524522pmid 245524522">{{cite journal|vauthors=de Souza MF, Gonçales TA, Steinmetz A, Moura DJ, Saffi J, Gomez R, Barros HM|date=April 2014|title=Cocaine induces DNA damage in distinct brain areas of female rats under different hormonal conditions|url=|journal=Clin. Exp. Pharmacol. Physiol.|volume=41|issue=4|pages=265–9|doi=10.1111/1440-1681.12218|pmid=24552452}}</ref> <ref name="pmid160760832pmid 160760832">{{cite journal|vauthors=Qiusheng Z, Yuntao Z, Rongliang Z, Dean G, Changling L|date=July 2005|title=Effects of verbascoside and luteolin on oxidative damage in brain of heroin treated mice|url=|journal=Pharmazie|volume=60|issue=7|pages=539–43|doi=|pmid=16076083}}</ref> <ref name="pmid258678332pmid 258678332">{{cite journal|vauthors=Johnson Z, Venters J, Guarraci FA, Zewail-Foote M|date=June 2015|title=Methamphetamine induces DNA damage in specific regions of the female rat brain|url=|journal=Clin. Exp. Pharmacol. Physiol.|volume=42|issue=6|pages=570–5|doi=10.1111/1440-1681.12404|pmid=25867833}}</ref><ref name="pmid187971382pmid 187971382">{{cite journal|vauthors=Tokunaga I, Ishigami A, Kubo S, Gotohda T, Kitamura O|date=August 2008|title=The peroxidative DNA damage and apoptosis in methamphetamine-treated rat brain|url=|journal=J. Med. Invest.|volume=55|issue=3–4|pages=241–5|doi=10.2152/jmi.55.241|pmid=18797138}}</ref><ref name="pmid25867833pmid 25867833">{{cite journal|vauthors=Johnson Z, Venters J, Guarraci FA, Zewail-Foote M|date=June 2015|title=Methamphetamine induces DNA damage in specific regions of the female rat brain|url=|journal=Clin. Exp. Pharmacol. Physiol.|volume=42|issue=6|pages=570–5|doi=10.1111/1440-1681.12404|pmid=25867833}}</ref><ref name="pmid18797138pmid 18797138">{{cite journal|vauthors=Tokunaga I, Ishigami A, Kubo S, Gotohda T, Kitamura O|date=August 2008|title=The peroxidative DNA damage and apoptosis in methamphetamine-treated rat brain|url=|journal=J. Med. Invest.|volume=55|issue=3–4|pages=241–5|doi=10.2152/jmi.55.241|pmid=18797138}}</ref>. در هنگام ترمیم آسیب DNA، برخی از اتفاقات هنگام ترمیم نواحی آسیب دیده باعث تغییرات اپی ژنتیک دیگر می شودمی‌شود.
 
 
در سال 2013،۲۰۱۳، تعداد 22.7۲۲٫۷ میلیون نفر بین 12۱۲ سال یا بزرگتر نیازمند درمان با [[:en:Substance_dependence|substance dependence]] شدند.
 
== همچنین ببینید ==
 
* سایر [[پروتئین]] های‌های [[هیستون]] :
 
H1 H2A H2B [[هیستون H4|H4]]