آبزیم: تفاوت میان نسخه‌ها
محتوای حذف‌شده محتوای افزوده‌شده
جز ربات ردهٔ همسنگ (۳۰.۱) +مرتب (۱۴.۹ core): + رده:آنزیم‌ها+رده:دستگاه ایمنی بدن+رده:پادتنهای تکتیره |
Freshman404 (بحث | مشارکت‌ها) |
||
خط ۱:
آبزیم (برگرفته شده از آنتی‌بادی و آنزیم) که همچنین (catmab(catalyc monoclonal antibody و آنتی‌بادی کاتالیک نیز نامیده می‌شود، یک آنتی‌بادی مونوکلونال با فعالیت کاتالیکی است. آبزیم‌ها معمولاً در آزمایشگاه‌های ایمن حیوانات علیه هاپتن‌های سنتتیک بر می‌آیند اما بعضی آبزیم های طبیعی ممکن است در بدن انسانها یافت شوند. (اتوآنتی بادی‌های پپتید روده ای آنتی وازو-اکتیو) ُ و در بیماران خودایمنی همانند اریتماتوز جلدی سیستمیک به DNA متصل شده و آن را تجزیه می‌کنند. تا به امروز آبزیم‌ها تنها بصورت ضعیف، با فعالیت کاتالیکی متوسط و بدون استفاده عملی ثابت شده‌ای پدید آمده‌اند.<ref>{{یادکرد وب|نویسنده=|کد زبان=|تاریخ=|وبگاه=|نشانی=http://courses.chem.indiana.edu/c582/documents/hilvertabsreview_000.pdf|عنوان=http://courses.chem.indiana.edu/c582/documents/hilvertabsreview_000.pdf}}</ref> اما آنها موضوعی از علاقه علمی قابل توجهی هستند. مطالعهٔ آنها بینش مهمی در مکانیسم های واکنش، ساختار و عملکرد آنزیم، کاتالیز و سیستم ایمنی به همراه داشته‌است. آنزیم‌ها با کاهش انرژی فعال سازی وضعیت گذار یک واکنش عمل می‌کنند بدین وسیله که تشکیل یک واسطه مولکولی کمتر مطلوب بین واکنشگر(ها) و محصول(ها) را قادر می‌سازند. اگر یک آنتی‌بادی به گونه ای سازمان یابد که به مولکولی که از لحاظ ساختاری و الکترونیکی مشابه وضعیت گذار واکنش شیمیایی داده شده‌است، متصل شود؛آنتی‌بادی سازمان یافته به وضعیت گذار متصل شده تثبیت می‌گردد و درست همانند یک آنزیم طبیعی انرژی فعال سازی واکنش را کاهش داده و درنتیجه واکنش را کاتالیز می‌کند. با بارآوردن یک آنتی‌بادی برای اتصال به یک وضعیت گذار پایدار قابل مقایسه، نوع جدید ومنحصر بفردی از آنزیم تولید می‌شود. تا کنون تمام آنتی‌بادی‌های کاتالیکی تولید شده تنها بصورت متوسط، با فعالیت آنزیمی ضعیف پدید آمده‌اند. دلیل پایین بودن فعالیت کاتالیکی این آنزیم‌ها بصورت گسترده‌ای موردبحث قرار گرفته است. فرصت‌ها نشان می‌دهند که فاکتورهای خارج از جایگاه اتصال می‌توانند نقش مهمی، به ویژه از طریق پروتئین‌های پویا داشته باشند.<ref>{{یادکرد وب|نویسنده=|کد زبان=|تاریخ=|وبگاه=|نشانی=Agarwal PK (2005). "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes". J. Am. Chem. Soc. 127 (43): 15248–56. doi:10.1021/ja055251s. PMID 16248667.|عنوان=Agarwal PK (2005). "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes". J. Am. Chem. Soc. 127 (43): 15248–56. doi:10.1021/ja055251s. PMID 16248667.}}</ref> بعضی آبزیم‌ها طراحی شده‌اند تا از یونهای فلزی و دیگر کوفاکتورها برای افزایش فعالیت کاتالیکی خود استفاده کنند.<ref>{{یادکرد وب|نویسنده=|کد زبان=|تاریخ=|وبگاه=|نشانی=http://www2.southeastern.edu/Academics/Faculty/dnorwood/oldseminars/spring04/SeminarNicholas.pdf|عنوان=http://www2.southeastern.edu/Academics/Faculty/dnorwood/oldseminars/spring04/SeminarNicholas.pdf}}</ref><ref>{{یادکرد وب|نویسنده=|کد زبان=|تاریخ=|وبگاه=|نشانی=http://www.highbeam.com/doc/1G1-9343909.html|عنوان=http://www.highbeam.com/doc/1G1-9343909.html}}</ref>
== تاریخچه ==
| |||