پروتئین z
پروتئین Z یا (PZ or PROZ) پروتئینی است که در انسان توسط ژن PROZ کدگذاری می‌شود.[۲][۳]
| protein Z | |
|---|---|
 پروتئین ساختار کریستالوگرافی Z[۱] | |
| شناساگرها | |
| نماد | PROZ |
| آنتره | ۸۸۵۸ |
| HUGO | ۹۴۶۰ |
| میراث مندلی در انسان | ۱۷۶۸۹۵ |
| ساختار PDB | 1LP1 |
| RefSeq | NM_003891 |
| یونی‌پورت | P22891 |
| اطلاعات دیگر | |
| جایگاه | Chr. 13 q۳۴ |
پروتئین Z عضوی از آبشار انعقادی است، گروهی از پروتئین‌های خون که منجر به تشکیل لخته‌های خون می‌شود. این یک پروتئین از نوع گلاس و در نتیجه وابسته به ویتامین K است، بنابراین عملکرد آن در درمان وارفارین مختل می‌شود. این پروتئین گلیکوپروتئین است.
فیزیولوژی ویرایش
اگرچه از نظر آنزیمی فعال نیست، اما از نظر ساختاری به چندین پروتئیناز سرین آبشار انعقادی مربوط است: فاکتورهای VII , IX , X و پروتئین C. باقی مانده‌های کربوکسی گلوتامات (که به ویتامین K نیاز دارند) پروتئین Z را به سطوح فسفولیپید متصل می‌کند.
به نظر می‌رسد نقش اصلی پروتئین Z تخریب فاکتور Xa باشد. این کار توسط مهارکننده پروتئاز مربوط به پروتئین Z (ZPI) انجام می‌شود، اما با حضور پروتئین Z واکنش ۱۰۰۰ برابر تسریع می‌شود. عجیب است، ZPI عامل XI را نیز تخریب می‌کند، اما این واکنش نیازی به حضور پروتئین Z ندارد.
در برخی مطالعات، کشورهای کمبود با تمایل به ترومبوز همراه بوده‌است. اما برخی دیگر، آن را به تمایل به خونریزی مرتبط می‌دانند. هیچ توضیح روشنی برای این وجود ندارد، زیرا از نظر فیزیولوژیکی به عنوان یک بازدارنده عمل می‌کند، و کمبود آن منطقاً منجر به ایجاد زمینه برای ترومبوز می‌شود.
ژنتیک ویرایش
۶۲ کیلو دالتون بزرگ و ۳۹۶ آمینو اسید طول دارد. ژن PROZ با کروموزوم سیزدهم (13q34) مرتبط شده‌است.
این چهار دامنه دارد: یک منطقه غنی از لعاب، دو دامنه EGF مانند و یک دامنه مانند تریپسین. فاقد باقیمانده سرین است که باعث فعال شدن آن به عنوان پروتئیناز سرین می‌شود.
تاریخچه ویرایش
پروتئین Z اولین بار توسط Prowse و Esnouf در ۱۹۷۷ در خون گاو جدا شد،[۴] و Broze & Miletich آن را در پلاسمای انسان در سال ۱۹۸۴ تعیین کردند.[۵]
ساختار ویرایش
تجزیه و تحلیل ساختاری پروتئین Z امکان درک بهتر عملکرد آن را فراهم می‌کند. پروتئین Z نشان می‌دهد که مارپیچهای آلفا رادارد. ساختار نهایی، تمام حوزه آلفا، توسط پراش اشعه ایکس تعیین شد. از زنجیره A و B تشکیل شده‌است که هر دو نقوش مارپیچ حلقه ای-مارپیچی هستند.
منابع ویرایش
- ↑ پی‌دی‌بی 1LP1: Högbom M, Eklund M, Nygren PA, Nordlund P (March 2003). "Structural basis for recognition by an in vitro evolved affibody". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100 (6): 3191–6. doi:10.1073/pnas.0436100100. PMC 404300. PMID 12604795.
- ↑ Ichinose A, Takeya H, Espling E, Iwanaga S, Kisiel W, Davie EW (November 1990). "Amino acid sequence of human protein Z, a vitamin K-dependent plasma glycoprotein". Biochem. Biophys. Res. Commun. 172 (3): 1139–44. doi:10.1016/0006-291X(90)91566-B. PMID 2244898.
- ↑ Sejima H, Hayashi T, Deyashiki Y, Nishioka J, Suzuki K (September 1990). "Primary structure of vitamin K-dependent human protein Z". Biochem. Biophys. Res. Commun. 171 (2): 661–8. doi:10.1016/0006-291X(90)91197-Z. PMID 2403355.
- ↑ Prowse CV, Esnouf MP (1977). "The isolation of a new warfarin-sensitive protein from bovine plasma". Biochem. Soc. Trans. 5 (1): 255–6. PMID 892175.
- ↑ Broze GJ, Miletich JP (April 1984). "Human Protein Z". J. Clin. Invest. 73 (4): 933–8. doi:10.1172/JCI111317. PMC 425104. PMID 6707212.