ویکی‌پدیا:ویکی‌پروژه شیمی/اهداف/آنزیم
- * 0 لید
- 1 Etymology and history
- 2 Naming conventions
- 3 Structure
- 4 Mechanism
- 4.1 Substrate binding
- 4.1.1 "Lock and key" model
- 4.1.2 Induced fit model
- 4.2 Catalysis
- 4.3 Dynamics
- 4.4 Substrate presentation
- 4.5 Allosteric modulation
- 5 Cofactors
- 5.1 Coenzymes
- 6 Thermodynamics
- 7 Kinetics
- 8 Inhibition
- 8.1 Types of inhibition
- 8.1.1 Competitive
- 8.1.2 Non-competitive
- 8.1.3 Uncompetitive
- 8.1.4 Mixed
- 8.1.5 Irreversible
- 8.2 Functions of inhibitors
- 9 Factors affecting enzyme activity
- 10 Biological function ( )
- 10.1 Metabolism
- 10.2 Control of activity
- 10.2.1 Regulation
- 10.2.2 Post-translational modification
- 10.2.3 Quantity
- 10.2.4 Subcellular distribution
- 10.2.5 Organ specialization
- 10.3 Involvement in disease
- 11 Evolution
- 12 Industrial applications
بیشتر ویرایش
- Category:Enzyme kinetics
 |
در ویکیانبار پروندههایی دربارهٔ ویکی‌پروژه شیمی/اهداف/آنزیم موجود است. |
- آنزیم مصنوعی
- https://link.springer.com/book/10.1007/978-1-4615-8532-9
- https://www.medt.com.es/
- https://www.longdom.org/enzyme-engineering.html
- https://www.sciencedirect.com/topics/immunology-and-microbiology/enzyme-structure
- https://www.khanacademy.org/test-prep/mcat/biomolecules/enzyme-structure-and-function/a/enzyme-structure-and-function
- https://byjus.com/biology/enzymes/
- خالص‌سازی پروتئین
- https://aiche.onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/aic.16847
- https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0958166914002262
- https://link.springer.com/chapter/10.1007/BFb0006665
- enzyme activity
- angiotensin-converting enzyme
- enzyme assay
- enzyme kinetics
- enzyme inhibitors
- enzyme immobilization
- amylase enzyme
- enzyme immunoassay
ن ویرایش
-
چاقی می تواند ناشی از عملکرد نامناسب آنزیم ها باشد -
زنجیره های نشاسته توسط آلفا آمیلاز به قندهای کوتاه تری تجزیه می شوند -
فرایند مالت‌سازی اغلب برای تولید الکل صورت می‌گیرد و دلیل آن تبدیل کردن نشاسته به قند ساده می‌باشد تا برای مخمر قابل استفاده گردد -
از لیپاز در تولید پنیر روکفور برای تسهیل بلوغ آنها استفاده می شود. -
ترجمه/ انواع مهار انزیم -
یک بازدارنده رقابتی به طور برگشت پذیر به محل فعال آنزیم متصل می شود و از اتصال بستر جلوگیری می کند. به لطف رقابت بین بستر و بازدارنده برای محل فعال ، می توان سرعت واکنش را کنترل کرد. در مهار غیر رقابتی ، بازدارنده با بستر سایت فعال رقابت نمی کند ، اما در جای دیگر متصل می شود ، منجر به تشکیل یک مجموعه غیر فعال -
کوآنزیم NADH متصل به سیتوکروم B5 ردوکتاز -
ایده مدل "پیوست سه نقطه ای". اتمها یا گروههای اتمها در مولکول بستر (S) ، با اتصال به مکانهای مکمل روی مولکول آنزیم (E) (به عنوان مکانهای صفحه نشان داده می شوند) ، فقط یک اتصال ممکن دارند. واکنش می تواند به اتم های متصل در a و b محدود شود ، حتی اگر اتم ها (یا گروه های اتم ها) 1 و 4 یکسان باشند. -
مدل سایت فعال آنیدراز کربنیک. سه بقایای هیستیدین (آبی) و یک گروه هیدروکسیل هماهنگ کننده یون روی ، که یک عامل مشترک این آنزیم است ، قابل مشاهده است -
مسیرهای اصلی متابولیک داخل سلولی -
مکانیسم تنظیم کننده آنزیم ها در تنفس سلول (قسمت پیکان سبز / بنفش نمودار مسیر فوق) -
RuBisCO از اکتامرهای هترودیمر زیر سیستم های بزرگ و کوچک تشکیل شده است (برای هر زیر سیستم کدگذاری رنگی شده است -
بازدارنده های رقابتی ، آنزیم را به طور برگشت پذیر متصل می کنند و از اتصال به بستر جلوگیری می کنند. از طرف دیگر اتصال به بستر از اتصال بازدارنده جلوگیری می کند. -
بازدارنده های غیررقابتی سایتهای جایگزین را به محلی که بستر را متصل می کند متصل می کنند. اتصال این مهارکننده ها ، ایجاد تغییرات ساختاری مانند جلوگیری از ورود بستر یا تولید دفع آن است. -
آنزیم 6-فسفوفروکتوکیناز ، که دارای سایت های مدولاسیون آلوستریک است -
مکانیزم واکنش کاتالیز شده با آنزیم با یک بستر واحد. آنزیم (E) به یک بستر (S) متصل می شود و محصولی (P) ایجاد می کند. -
منحنی اشباع یک واکنش آنزیمی که رابطه بین غلظت بستر و سرعت واکنش را نشان می دهد -
هذلولی اشباع
